Фибриллярный белок коллаген-I являе

Фибриллярный белок коллаген-I является важной составляющей соединительной ткани, обеспечивающей ее прочность и эластичность. Фибриллы коллагена образуются из мономеров этого белка и имеют выраженную поперечную исчерченность, которую можно наблюдать под электронным микроскопом не только в тканях животных, но и фибриллах коллагена, сформированных из мономеров in vitro. Полифенольные растительные агенты, относящиеся к флавоноидам и танинам, в течение многих столетий используются для улучшения механических свойств фибрилл коллагена при дублении кож. Влияние этих веществ на механические свойства фибрилл может использоваться также при создании коллагеновых нитей, гелей и подложек в современной медицине и клеточной инженерии. Их влияние на процессы формирования фибрилл коллагена изучено значительно меньше, хотя важность этих знаний для биомедицины трудно переоценить. В представленной работе мы использовали методы спектрофотометрии, дифференциальной сканирующей калориметрии, электронной микроскопии и молекулярного моделирования для исследования влияние флавона и родственных ему природных соединений, отличающихся числом гидроксильных групп в В-кольце, на формирование фибрилл коллагена 1-го типа, выделенного из хвостов молодых крыс. Было обнаружено, что флавон, таксифолин и кемпферол ускоряют процесс формирования фибрилл, структура которых не отличается от нативного коллагена, тогда как кверцетин и мирицетин тормозят процесс агрегации белка и препятствуют формированию фибрилл с характерной поперечной полосатостью. В работе обсуждается роль числа гидроксильных групп, липофильности, формы молекулярных орбиталей HOMO и распределения поверхностного заряда флавоноидов на формирование фибрилл коллагена. Полученные данные свидетельствуют о решающей роли липофильности кольца В в ускорении формирования фибрилл.

Результаты (английский) 1:

Fibrillârnyj-I collagen protein is an important component of connective tissue, providing its strength and elasticity. Collagen fibrils formed from monomers of this protein and are expressed in the pectoral cross, which can be observed under the electron microscope, not only in the tissues of animals, but also fibrillah of collagen, formed from monomers in vitro. Polyphenolic herbal agents related to flavonoids and tannins are used for centuries to improve the mechanical properties of the collagen fibrils at tanning skins. The impact of these substances on the mechanical properties of fibrils can be used also when creating collagen filaments, gels and substrates in modern medicine and cell engineering. Their influence on the processes of formation of collagen fibrils studied is significantly less, although the importance of this knowledge in Biomedicine is difficult to overestimate. In this work we used techniques spectrophotometry, differential scanning calorimetry, electron microscopy and molecular simulation for study of effect of flavone and related natural compounds, which differ in the number of hydroxyl groups in the in-ring, forming fibrils of collagen type 1, selected from young rats tails. It was discovered that Flavon, taxifolin and kaempferol accelerate formation of fibrils, which structure does not differ from the native collagen, while quercetin and myricetin inhibit protein aggregation and inhibit the formation of fibrils from the transverse banding. The work discusses the role of the number of hydroxyl groups, lipophilicity, form of molecular orbital HOMO and surface charge distribution of flavonoids on formation of collagen fibrils. The data indicate the crucial role of lipophilicity rings in accelerating the formation of fibrils.

Результаты (английский) 2:

Fibrillar collagen-I protein is an important component of connective tissue which provides its strength and elasticity. Collagen fibrils are derived from monomers of the protein expressed and have transverse striations that may be observed under an electron microscope, not only in the tissues of animals, but also collagen fibrils formed in vitro from monomers. Polyphenol vegetable agents related to flavonoids and tannins, for centuries used to improve the mechanical properties of the collagen fibrils in tanning leather. The influence of these substances on the mechanical properties of the fibrils can also be used when creating the collagen filaments, gels and substrates in modern medicine and cell engineering. Their influence on the formation of collagen fibrils studied much less, although the importance of this knowledge for biomedicine can not be overestimated. In this study we used the spectrophotometry techniques, differential scanning calorimetry, electron microscopy and molecular modeling to study the influence of flavone and related natural compounds differing in the number of hydroxyl groups in the B ring, the formation of collagen fibrils of type 1 isolated from tails young rats . It has been found that flavone, kaempferol Taxifolin and accelerate the formation of the fibrils, the structure of which is different from native collagen, whereas quercetin and myricetin inhibit protein aggregation process and to inhibit formation of fibrils characteristic of transverse striation. The paper discusses the role of the number of hydroxyl groups, lipophilic, form molecular orbitals HOMO and distribution of surface charge of flavonoids on the formation of collagen fibrils. The findings suggest that the crucial role of the lipophilicity of the ring to accelerate the formation of fibrils.

Результаты (английский) 3:

фибриллярный protein collagen i is an important component of the connective tissue, with its strength and elasticity. фибриллы collagen derived from мономеров this protein and are expressed by a исчерченность, which can be observed under the electronic microscope, not only in animal tissue, but фибриллах collagen formed from мономеров in vitro. полифенольные herbal agents related to the флавоноидам and танинам, for many centuries, are used to improve the mechanical properties of collagen in фибрилл дублении leathers. the effect of these substances on the mechanical properties of фибрилл can also be used to create коллагеновых threads, gels and substrates in modern medicine and cell engineering. their influence on the formation of collagen фибрилл studied much less, although the importance of this knowledge for the biomedicine cannot be overemphasized. in the work, we used the methods of спектрофотометрии, differential scanning colorimetry, electron microscopy and molecular modeling to study the influence of флавона and its natural compounds, where the number of гидроксильных groups in the ring, in the formation of collagen фибрилл 1st type from the tails of young rats. it was found that the flavon, таксифолин and кемпферол accelerate the process of the formation of the фибрилл, which structure is different from нативного collagen, whereas quercetin and мирицетин hinders the aggregation of the protein and inhibit the formation of фибрилл with a transverse полосатостью. in the work discussed the role of гидроксильных groups липофильности, form molecular orbital HOMO and distribution of surface charge of flavonoids on the formation of фибрилл collagen. the data obtained demonstrate the crucial role of липофильности rings in accelerating the formation of the фибрилл.